Descubierto el mecanismo que crea a los priones.

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Los priones son responsables de varias enfermedades neurodegenerativas, tales como la enfermedad de Creutzfeld-Jakob y la enfermedad de las “vacas locas”. Además, los priones también son infecciosos, ya que se pueden transmitir entre humanos e incluso entre especies.

La proteína PrPC constituye el estado no patógeno de los priones, y está involucrada en procesos fisiológicos normales. Este estado no patógeno está constituido por una estructura principalmente en forma de hélice. Sin embargo, puede suceder que por algún mecanismo, cambie de forma, adquiriendo características patogénicas que la convierten en una amenaza para la salud tanto de humanos como de animales.

Estructura de la PrPC en su forma no patogénica en humanos. Ver en PDB.

Según un nuevo estudio de la Escuela Internacional Superior de Estudios Avanzados (SISSA), el mecanismo responsable de este cambio es un metal, el cobre; en concreto, una región de la proteína a la que se une este metal, que dispararía el cambio de la PrPC en un prion dañino.

“Aún no sabemos qué complejos mecanismos moleculares hacen que la proteína del prion se vuelva dañina”, explica Giuseppe Legname, profesor de la SISSA. “Tampoco conocemos ningún tratamiento para curar enfermedades originadas por priones. Nuestra investigación ha descubierto un cofactor crítico, capaz de disparar la transformación de las proteínas del prión de buenas a malas”.

Cambio conformacional que sufre la PrPC en su paso a forma patogénica debido a la mala unión del cobre. Crédito: SISSA.

Según Legname, el cobre se une fuertemente a dos aminoácidos de los que forman la proteína; en concreto, la histidina. Esta unión es buena ya que sirve para “proteger” a la proteína del prión. Si esta unión falta, o si el cobre se une a una histidina en lugar de dos, es cuando la proteína del prión se convierte en inestable y se vuelve infecciosa.

Fuente: http://www.eurekalert.org/pub_releases/2015-10/isoa-fgt101915.php